Алберти родился в Уинфилде, штат Канзас, но его семья переехала вЛинкольн, штат Небраска, когда ему было пять лет.Ещё ребёнком он проявлял интерес к науке, оборудовав маленькую химическуюлабораторию и тёмную комнату для проявления фотографий.
В 1939году Алберти поступил в университет Небраски.
Он планировал стать химиком-инженером, но вскоре выяснил, что для этойспециальности требуется прохождение длительного курса черчения игеодезии.
К тому моменту, однако, он уже изучил геодезию,посчитал ненужным посещение этого курса и выбрал специализацию по химии.Степени бакалавра и магистра Алберти получил в 1943 и 1944 годах соответственно.После получения степени магистра Албертипродолжил свою работу в университетеВисконсина в группе профессора Джека Уильямса, в области выделения новыхлекарственных препаратов из плазмы крови с применениемэлектрофореза.
В 1947 году получил степеньPhD и одновременно начал заниматься преподаванием в университете Висконсина.
В 1950 Алберти получил стипендию Гуггенгейма на проведениеисследований в области ферментативной кинетики совместно сЛайнусом Полингом в Калифорнийскомтехнологическом институте.
В дальнейшем продолжил эти исследования в своей научной группе в Висконсине.
В 1961 году занял должность заместителя декана по науке и публикациям в Висконсине, а в 1963 – сталдеканом Graduate School.
В 1965 году становится членом Национальной академии наук США. Позднее, в 1967 году,Алберти также принял предложение стать деканом по наукеМассачусетского технологического института. Эта работа впоследствии заняла все его время, в результате он приостановилсвою научную работу, погрузившись в административную деятельность. Под егоруководством в США были организованы новые образовательные программы и школы,проведена реструктуризация образовательной системы, открыты новыеисследовательские центры.
В 1975-1977 работал вNational Research Council"s Human Resources Division.
В 1982 годуАлберти ушёл с поста декана по научным вопросам и вернулся к исследовательскойдеятельности.
До 1991 года занимался теоретическими исследованиямитермодинамики органических молекул, а с 1991 вернулся к исследованиямтермодинамики и кинетики биохимических процессов.
В 1992 году получилзвание заслуженного профессора MIT и вышел на пенсию, однако неостановил своей научной работы, которой занимался вплоть до 2011 года, довыхода его последней работы по кинетике ферментативных реакций. Албертискончался 18 января 2014 года в Массачусетсе Экспериментальная работаДо выпуска из университета его работа была посвящена измерению двумерного давления в плёнках с применением ванны Лэнгмюра.
В своей магистерскойдипломной работе он исследовал фазовые равновесия в системе бензол-изобутиловый спирт-вода.Его исследовательская работа в Висконсине была направлена на выделение новыхлекарственных препаратов из плазмы крови; в частности Алберти использовалметоды ультрацентрифугирования и электрофореза для фракционирования белковкрови и выделял гамма-глобулины (антитела).
В своей диссертации он исследовалразмывание границ при электрофорезе гамма-глобулинов.
В период совместной работы с Л. Полингом приступил к работе в области ферментативной кинетики.Изучал фермент фумаразу, применяя один из первых ДУ спектрофотометров Бекмана ссамописцем, тем самым развивая спектрофотометрический метод анализа вприменении к исследованию ферментов.Изучение кинетики катализируемых ферментами реакций в 1950х было в состояниизастоя и состояло в основном в измерении максимальных скоростей и константМихаэлиса, часто с использованием ферментов, содержащих примеси, а значениеэтих параметров описывалось лишь в рамках схемы Михаэлиса-Ментен,предложенной много ранее. Детальное изучение влияния pH и температуры, использованиеизотопного замещения, рассмотрение различных субстратов и развитие релаксационных методов ещё не были проведены. Алберти был среди немногих из тех, кто увидел эти возможности для исследования с использованием количественных подходовфизической химии; это требовало ферментов высокой степени чистоты,надёжной теоретической базы и современных экспериментальных методов.
На примере фермента фумаразы в промежуток с 1953 по 1962 год лаборатория Алберти провела множество экспериментальных исследований в области энзимологии, в том числе и прецизионных, впервыепоказав, насколько полным может быть рассмотрение стационарной кинетики (steady state), и какимобразом полученные представления могут быть обобщены для широкого кругаферментативных реакций.
В работе использовалось много новых методов, как,например, метод ЯМР. Среди трудов группы Алберти присутствуют работы, описывающие взаимосвязь константы равновесия реакций со стационарными параметрами, процедуру выделения и очистки кристаллической фумаразы, зависимость стационарных параметров от pH ,, .Впоследствии Алберти установил, что из зависимостей максимальной скорости от pH и отношения максимальной скорости и константы Михаэлиса от pH можно получить информацию о константах ионизации боковых цепей белковой молекулы, необходимых для каталитической активности. Кроме того, различная зависимость прямой и обратной реакции от pH указала на появление как минимум двух интермедиатов в классической схеме Михаэлиса-Ментен.
В 1957, используя тогда ещё только появившийся метод ЯМР, в группе Алберти показали стереоселективность присоединения воды к двойной связи фумарата.
В 1958 Алберти и Гордон Хаммес заметили, что константа скорости бимолекулярной реакции присоединения субстратов к ферменту оказывается необычно большой и применили теорию диффузионно контролируемых процессов для определения максимальной константыскорости для этих реакций. Впоследствии было показано, что константы скорости реакций присоединения субстратов иингибиторов ко многим ферментам действительно принимают значения, предсказываемые теорией диффузионно контролируемых реакций..
В 1960 Алберти и Хаммес опубликовали статью об исследовании релаксационной кинетики простых ферментативных реакций, впервые использовав эту методику для исследования ферментов.
В 1959 Леонард Пеллер и Алберти представили окончательный анализ, ещё раз показав, какую информацию о кинетике и равновесных свойствах можно получить из стационарной ферментативной кинетики. Представленный анализ механизма с несколькими интермедиатами для односубстратной и однопродуктной реакции является одной из важнейших точек в ферментативной кинетике. Исследователи показали, что константы Михаэлиса и максимальные скорости можно использовать для определения нижнего предела любой из констант скорости в ферментативной реакции, протекающей через образование произвольного числа интермедиатов. Также они показали, что константы ионизации, полученные из стационарной кинетики в общем случае составные, кроме тех, что получены из зависимости отношения максимальной скорости и константы Михаэлиса от pH. Эти зависимости можно использовать для получения выражений для констант ионизации фермента, не содержащих концентраций связанного субстрата, что крайне важно для анализа. Кроме того, эти зависимости должны быть одинаковыми для прямой и обратной реакций.
В дальнейшем (1962-1963) Пеллер и Алберти совместно с Виктором Блумфельдом обобщили эту работу на случай многосубстратной ферментативной реакции, Теоретические исследованияПосле окончания своей административной деятельности Алберти вновь занялся исследовательской деятельностью. Начиная с 1982 Алберти преимуществнно занимался теоретической физической и биофизической химией.
В период между 1983 и 1991 вышла серия работ, посвящённая термодинамике органических молекул с применением полубольших (semigrand) канонических ансамблей.
В 1992 Алберти начал серию работ о изменении термодинамических свойств биохимических реагентов при определённых значениях pH и концентрации магния.
В этой работе он вернулся к своим более ранним исследованиям гидролиза АТФ и попыткам обобщить концепцию связывания лигандов в биологических системах.
Он cчитал, что в биохимической термодинамике необходимо использовать не термодинамические функции, а их преобразования Лежандра, так как pH является независимой переменной, такой же как температура и давление. Его исследования в этой области привели к появлению новых типов термодинамических функций для расчётов кажущихся констант равновесия, теплот химических реакций.Поздние исследования Алберти в области биохимической термодинамики были посвящены детальному рассмотрению ферментативной кинетики с быстрым равновесием (rapid equilibrium).
Он восхищался скоростью развития компьютерной техники и ряда вычислительных пакетов. Свои результаты он суммировал в двух учебных пособиях, вышедших в начала XXI в (см. Основные труды).
Карта сайта
